Tryptophan 272: an essential determinant of crystalline cellulose degradation by Trichoderma reesei cellobiohydrolase Cel6A

A Koivula, T Kinnari, Vesa Harjunpaa, L Ruohonen, A Teleman, T Drakenberg, J Rouvinen, TA Jones, TT Teeri*

*Tämän työn vastaava kirjoittaja

Tutkimustuotos: LehtiartikkeliArticleScientificvertaisarvioitu

Abstrakti

Trichoderma reesei cellobiohydrolase Cel6A (formerly CBHII) has a tunnel shaped active site with four internal subsites for the glucose units. We have predicted an additional ring stacking interaction for a sixth glucose moiety with a tryptophan residue (W272) found on the domain surface. Mutagenesis of this residue selectively impairs the enzyme function on crystalline cellulose but not on soluble or amorphous substrates. Our data shows that W272 forms an additional subsite at the entrance of the active site tunnel and suggests it has a specialised role in crystalline cellulose degradation, possibly in guiding a glucan chain into the tunnel. (C) 1998 Federation of European Biochemical Societies.

AlkuperäiskieliEnglanti
Sivut341-346
Sivumäärä6
JulkaisuFEBS Letters
Vuosikerta429
Numero3
TilaJulkaistu - 16 kesäkuuta 1998
OKM-julkaisutyyppiA1 Julkaistu artikkeli, soviteltu

Siteeraa tätä