Structural basis for ligand binding and processivity in cellobiohydrolase Cel6A from Humicola insolens

A Varrot, TP Frandsen, Ingemar von Ossowski, John Boyer, S Cottaz, H Driguez, M Schulein, GJ Davies*

*Tämän työn vastaava kirjoittaja

Tutkimustuotos: LehtiartikkeliArticleScientificvertaisarvioitu

Abstrakti

The enzymatic digestion of cellulose entails intimate involvement of cellobiohydrolases, whose characteristic active-center tunnel contributes to a processive degradation of the polysaccharide. The cellobiohydrolase Cel6A displays an active site within a tunnel formed by two extended loops, which are known to open and close in response to ligand binding. Here we present five structures of wild-type and mutant forms of Cel6A from Humicola insolens in complex with nonhydrolyzable thio-oligosaccharides, at resolutions from 1.7-1.1 Angstrom, dissecting the structural accommodation of a processing substrate chain through the active center during hydrolysis. Movement of ligand is facilitated by extensive solvent-mediated interactions and through flexibility in the hydrophobic surfaces provided by a sheath of tryptophan residues.

AlkuperäiskieliEnglanti
Sivut855-864
Sivumäärä10
JulkaisuSTRUCTURE
Vuosikerta11
Numero7
DOI - pysyväislinkit
TilaJulkaistu - heinäk. 2003
OKM-julkaisutyyppiA1 Alkuperäisartikkeli tieteellisessä aikakauslehdessä

Sormenjälki

Sukella tutkimusaiheisiin 'Structural basis for ligand binding and processivity in cellobiohydrolase Cel6A from Humicola insolens'. Ne muodostavat yhdessä ainutlaatuisen sormenjäljen.

Siteeraa tätä