Small angle X-ray scattering and transmission electron microscopy study of the Lactobacillus brevis S-layer protein

Pentti Jääskeläinen*, Peter Engelhardt, Ulla Hynönen, Mika Torkkeli, Airi Palva, Ritva Serimaa

*Tämän työn vastaava kirjoittaja

    Tutkimustuotos: LehtiartikkeliArticleScientificvertaisarvioitu

    1 Sitaatiot (Scopus)

    Abstrakti

    The structure of self-assembly domain containing recombinant truncation mutants of Lactobacillus brevis surface layer protein SlpA in aqueous solution was studied using small-angle X-ray scattering and transmission electron microscopy. The proteins were found out to interact with each other forming stable globular oligomers of about 10 monomers. The maximum diameter of the oligomers varied between 75 and 435 .

    AlkuperäiskieliEnglanti
    Artikkeli012017
    JulkaisuJournal of Physics: Conference Series
    Vuosikerta247
    DOI - pysyväislinkit
    TilaJulkaistu - 2010
    OKM-julkaisutyyppiA1 Julkaistu artikkeli, soviteltu

    Sormenjälki Sukella tutkimusaiheisiin 'Small angle X-ray scattering and transmission electron microscopy study of the Lactobacillus brevis S-layer protein'. Ne muodostavat yhdessä ainutlaatuisen sormenjäljen.

    Siteeraa tätä