Fluorescence study of the effect of the oxidized phospholipids on amyloid fibril formation by the apolipoprotein A-I N-terminal fragment

Kateryna Vus*, Mykhailo Girych, Valeriya Trusova, Galyna Gorbenko, Paavo Kinnunen, Chiharu Mizuguchi, Hiroyuki Saito

*Tämän työn vastaava kirjoittaja

Tutkimustuotos: LehtiartikkeliArticleScientificvertaisarvioitu

3 Sitaatiot (Scopus)

Abstrakti

The effects of the oxidized phospholipids (oxPLs) on amyloid fibril formation by the apolipoprotein A-I variant 1-83/G26R have been investigated using Thioflavin T fluorescence assay. All types of the PoxnoPC assemblies (dispersions, micelles and lipid bilayer vesicles) induced retardation of amyloid nucleation and elongation and the enhancement of the 1-83/G26R fibrillization, although PazePC micelles completely prevented protein aggregation at low protein-to-lipid molar ratios. The ability of PazePC to inhibit 1-83/G26R aggregation was explained by the protein-lipid electrostatic interactions, which either stabilize the α-helical structure of the membrane-associated 1-83/G26R or facilitate the protein solubilization by the detergent micelles.

AlkuperäiskieliEnglanti
Sivut1-6
Sivumäärä6
JulkaisuChemical Physics Letters
Vuosikerta688
DOI - pysyväislinkit
TilaJulkaistu - 16 marraskuuta 2017
OKM-julkaisutyyppiA1 Julkaistu artikkeli, soviteltu

Sormenjälki

Sukella tutkimusaiheisiin 'Fluorescence study of the effect of the oxidized phospholipids on amyloid fibril formation by the apolipoprotein A-I N-terminal fragment'. Ne muodostavat yhdessä ainutlaatuisen sormenjäljen.

Siteeraa tätä